что такое белки в химии

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Источник

Белки, их строение и функции

Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.

Ф.Энгельс

Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

ХОД УРОКА

Роль белков в организме

Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Состав, строение, свойства белков

Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M_r белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С₇₃₈Н₁₁₆₆S₂Fe₄O₂₀₈) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что M_r белка яйца = 36 000, M_r белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).

Рис. 1.
Первичная структура белка

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).

Рис. 2.
Вторичная структура белка

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи) (рис. 3).

Рис. 3.
Третичная структура белка

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4).

Рис. 4.
Четвертичная структура белка

Химические свойства белков

При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:

Лабораторный опыт 1.
Денатурация белков

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.
а) Действие спирта на белок;
б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок;
в) действие HNO₃ (конц.);
г) свертывание белков при кипячении.

Лабораторный опыт 2.
Цветные качественные реакции белков

а) Биуретовая реакция;
б) ксантопротеиновая реакция;
в) взаимодействие белка с ацетатом свинца при нагревании.

Учительхимии. Данные опыта 1 показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов.
(Демонстрация фрагмента из 1-й части фильма «Белки, строение белковых молекул».)

Функции белков

Учитель биологии. Функции белков разнообразны.

1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Синтез белков

Учитель биологии. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г.
(Демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «Белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.)

Превращения белков в организме

Учительхимии. Выводы. Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое строение.

Домашнее задание. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. М.: Просвещение, 1992, с. 18–22.

ЛИТЕРАТУРА

Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа, 1989;
Пособие по химии. Органическая химия для подготовки в учебные заведения медико-биологического профиля. Ростов-на-Дону: Изд-во Ростовского ун-та, 1995;
Колтун М. Мир химии. М.: Детская литература, 1988;
Книга для чтения по органической химии. Сост. П.Ф.Буцкус. М.: Просвещение, 1985;
Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней школе. М.: Просвещение, 1971;
Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. «Химия» (Издательский дом «Первое сентября»), 2003, № 3,
с. 14;
Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая биология. М.: Просвещение, 1999, 287 с.

Источник

Химия : Белки

2. Исследование белков.

3. Классификация белков.

4. Состав и строение

а) первичная структура

б) вторичная структура

в) третичная структура

г) четвертичная структура

5. Химические и физические свойства.

6. Химический синтез белков.

Список использованной литературы.

Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“.

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д’Аламбера.

белок сыворотки крови 10Pr S2P

белок куриных яиц 10Pr SP

клейковина растений 10Pr S2

кристаллин (из хрусталика глаза) 15Рг

Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы.

Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих, он планировал начать широкие исследования структуры белков и даже изучил продукты распада белковых веществ. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина (C36H50N8O10), но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. Теория протеина стала достоянием истории, однако ее значение непреходяще, ибо она стимулировала химические исследования белков, сделала белки одним из главных объектов бурно развивающейся химии природных веществ.

Открытие аминокислот в составе белков

Источник

Белки: что это такое, их свойства и функции, состав и для чего нужны белки организму человека

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот

Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

Нормальная потребность человека в белках

Потребность человека в белках значительно варьируется и составляет в среднем 70-100 граммов в сутки. Из этого общего количества животный белок должен составлять как минимум 30-60 граммов. Количество белка, которое должно поступить в организм, зависит от большого числа составляющих факторов. Индивидуальная норма потребления белка зависит от пола, функционального состояния, возраста, двигательной активности, характера работы, климата.

Потребность в белке зависит также и от того, здоров или болен человек.

При различных заболеваниях количество белка, которое должно поступать ежедневно с пищей, может меняться. Например, высокобелковое питание необходимо при туберкулёзе, реконвалесценции после инфекционных заболеваний, истощающих процессов, болезней, сопровождающихся длительной диареей. Диета с пониженным уровнем белка назначается при заболеваниях почек с резко нарушенной функцией и патологией азотистого обмена, печени.

Кроме общего содержания белка в суточном рационе необходимо, чтобы по составу употребляемые белковые продукты состояли из всех аминокислот, из которых состоят белки организма, в том числе незаменимых. Этому условию удовлетворяет смешанное питание, в состав которого входят и животные, и растительные белки в оптимальном сочетании.

По содержанию аминокислот все белковые продукты делятся на полноценные и неполноценные. Протеины поступают в организм человека в виде белка как животного, так и растительного происхождения. Более полноценным по аминокислотному составу являются мясные, рыбные, молочные продукты. Менее полноценным по некоторым аминокислотам считается растительный белок. Тем не менее для оптимального соотношения и баланса аминокислот в продуктах питания должны присутствовать белки как животного, так и растительного происхождения.

Этапы белкового обмена

Белковые обменные процессы гораздо сложнее углеводных и липидных. Ведь если углеводы – это всего лишь энергия, а жирные кислоты поступают в клетки практически в неизменном виде, то главный строитель мышечной ткани претерпевает в организме целый ряд изменений. На некоторых этапах по белок и вовсе может метаболизироваться в углеводы и, соответственно, в энергию.

Рассмотрим основные этапы обмена белков в организме человека, начиная с их поступления и запечатывания слюной денатурата будущих аминокислот и заканчивая конечными продуктами жизнедеятельности.

В каких продуктах питания содержится белок?

Больше всего белка обнаруживается в мясных продуктах. В питании используется красное мясо (говядина, свинина, баранина и другие разновидности), мясо птиц (курица, утка, гусь). Эти виды мяса и продуктов, приготавливаемых на их основе, отличаются белковым составом и содержанием животного жира.

Субпродукты (печень, сердце, легкие, почки) также являются поставщиками белка, но необходимо помнить, что данные продукты содержат в себе много жира и холестерина.

Очень полезным в питании человека является белок рыб (морская, пресноводная), а также морепродукты. Рыба должна присутствовать в рационе здорового человека как минимум 2-3 раза в неделю. Разные виды рыб отличаются по содержанию белка. Например, в такой малобелковой рыбе, как мойва, содержится около 12% белка, в то время как содержание белка в тунце составляет около 20%. Морепродукты и рыба очень полезны, так как содержат фосфор, кальций, жирорастворимые витамины, йод.

Рыба содержит меньше соединительнотканных волокон, поэтому лучше переваривается, подходит для диетического питания. Рыбные продукты по сравнению с мясными, прошедшими аналогичную термическую обработку, являются менее калорийными, хотя создают ощущение сытости после их употребления.

Молоко и молочные продукты являются ценным источником полноценного белка. Особенное значение молочные продукты принимают в организации питания детей. Молочные продукты отличаются содержанием белка и жира. Больше всего белка в твороге и сыре. Молоко содержит белок, но его содержание в данном продукте уступает творогу, сыру.

Яйца содержат значительное количество белка. Здоровый человек должен употреблять не более 2-3 куриных яиц в неделю, включая приготовленные на их основе блюда, так как желток содержит значительное количество холестерина.

Источником растительного белка для человека являются многочисленные злаки, крупы и продукты, приготовленные на их основе. Хлеб, макаронные и другие изделия являются необходимыми компонентами в питании. Много растительного белка в крупах, но он менее полноценен по аминокислотному составу, поэтому в питании должны использоваться разнообразные крупяные изделия, так как каждые из них содержат немного различающийся набор аминокислот.

Растительный белок обязательно должен присутствовать в ежедневном рационе. Значительное содержание белка достигается в бобовых. Кроме того, важным является ещё одно свойство: бобовые культуры содержат много пищевых волокон, витаминов, мало жира.

Семена растений (семя подсолнечника), соя, различные виды орехов (фундук, грецкий, фисташки, арахис и другие) являются очень полезными белковыми продуктами. Помимо высокого содержания ценного белка данные продукты содержат значительное количество растительного жира, в котором отсутствует холестерин. Использование орехов и семян позволяет обогатить питание не только ценными белками, но и полиненасыщенными жирными кислотами, являющимися биологическими антагонистами холестерина.

Овощи и фрукты практически не содержат белок, но имеют весь набор витаминов, которые принимают участие во многих метаболических процессах, в том числе реакциях переваривания и синтеза белка.

Таким образом, рацион здорового и больного человека должен быть сбалансированным по всем пищевым нутриентам, в том числе по белку. Разнообразное питание способно обеспечить поступление всех необходимых аминокислот. Количество поступающего белка у здорового и больного человека в случае заболеваний должно строго регламентироваться врачом.

Функции

Протеин — группа аминокислот, участвующих в восстановительных и обменных процессах. Вот почему недостаток белка проявляется ускоренным старением организма и болезнями основных органов. Наибольшее значение для кожи имеют цистит, цистеин и метионин. Полезна и сера, которая сохраняет здоровье волос и ногтей. Состояние ногтевых пластин зависит и от метионина, который входит в состав белка. Ученые доказали, что цистеин формируется из метионина, а совместно с В6 удерживает уровень коллагена на высоком уровне и делает кожу упругой.

Действие протеина направлено на стимуляцию глюкагона — элемента, участвующего в расщеплении гликогена. Если поддерживать на нормальном уровне глюкагон и инсулин, удается продлить молодость и избежать старения.

В возрасте после 40 лет возникают проблемы с расщеплением белка на аминокислоты в желудке. По этой причине непереваренный элемент поступает в кишечник, где под действием бактерий запускаются процессы гниения. В такой ситуации роль белков в организме приобретает иное значение — начинается интоксикация, ослабляются ногти и волосы, становится дряблой кожа. Вот почему люди, которые перешагнули за сорок, должны принимать добавки, улучшающие усвоение белков.

Если рассматривать значение белков в целом, то здесь стоит выделить следующие функции:

Зачем потреблять продукты, содержащие белок?

Исследования показывают, что высокое потребление белка увеличивает пищевой термогенез – энергию, которая тратится организмом на поглощение, переваривание и усвоение пищи. А также дарит чувство сытости и наполненности, ведь белок снижает уровень гормона голода – грелина. Кроме того, поддерживает надлежащий уровень pH и баланса жидкости.

Употребление достаточного количества белка помогает поддерживать мышечную массу и способствует росту мышц при регулярных силовых тренировках. Способствует снижению кровяного давления, которое является причиной сердечных приступов, инсультов и хронических заболеваний. Формирует иммуноглобулины (антитела) для борьбы с разными инфекциями.

Большинство долгосрочных исследований показывают, что растительный и животный белок приносит пользу для здоровья костей, сохраняя костную массу с возрастом и сокращая риски получения переломов.

Аминокислоты участвуют абсолютно во всех процессах, происходящих в организме, поэтому потребление белков крайне важно для полноценной его работы

Белки в составе организма

Дефицит белка может привести к следующим последствиям:

Симптомы дефицита белка включают в себя:

Низкий уровень белка также может быть признаком других серьезных проблем, связанных с печенью, почками или сердцем.

Телу важно получать все аминокислоты, ведь каждая из них выполняет разные функции и недостаток тех или иных компонентов рано или поздно может негативно сказаться на самочувствии.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Виды белков, их особенности и в каких продуктах содержатся

Все имеющиеся в продуктах питания белки разделяются на простые и сложные. Простые белки еще называют протеинами, а сложные — протеидами. Отличаются они тем, что простые состоят только лишь из полипептидных цепей, а сложные, кроме молекулы белка, содержат еще и простетическую группу — небелковую часть. Проще говоря, протеины — это чистый белок, а протеиды — не чистый белок.

Каждый отдельно взятый вид белка оказывает разное действие на организм и по-разному способствует росту мышечной массы. Обусловлено это разным химическим составом и особенностями структуры молекул.

Лучшей белковой пищей считается та, что имеет животное происхождение, так как в ней содержится больше питательных элементов и аминокислот, но не нужно пренебрегать и растительными белками. В идеале соотношение должно выглядеть так:

Если рассматривать белки по степени усвояемости, то их можно разделить на две большие категории:

Быстрый белок

Молекулы быстрых белков расщепляются до своих простейших компонентов очень быстро. Основными источниками таких белков обычно служат продукты животного происхождения, такие как:

Медленный белок

Медленные протеины весьма полезны людям, поставившим перед собой цель сбросить вес. Они превосходно и надолго утоляют чувство голода, восстанавливают мышцы, обогащают их аминокислотами и предохраняют мускулатуру от разрушения В медленных белках молекулы расщепляются до своих простейших компонентов крайне медленно.

Продукты животного происхождения,богатые медленными белками:

Продукты растительного происхождения, богатые медленными белками:

Если рассматривать белок через призму бодибилдинга, то здесь подразумевается высококонцентрированный белок (протеин). Самыми распространенными протеинами считаются такие (в зависимости от того, как их получают из продуктов):

Атлетам вегетарианцам нужно запомнить одну вещь: растительный белок (из сои и грибов) является неполноценным (в частности по составу аминокислот).

Важно также уметь сочетать разные виды белков для получения максимального усвоения поступающей в желудок пищи. Хорошие результаты в этом плане дает совместное употребление яичного белка и блюд из кукурузной крупы, комбинации соя и пшено, рожь и молоко

Быстрые и медленные белки одинаково нужны как организму худеющего человека, так и тому, кто мечтает набрать вес.

Проблема белкового оптимума

Минимальное количество белков пищи, необходимое для восполнения разрушающихся белков организма, или величина распада белков организма при исключительно углеводном питании, обозначается как коэффициент изнашивания. У взрослого человека наименьшая величина этого коэффициента около 30 г белков в сутки. Однако этого количества недостаточно.

Жиры и углеводы оказывают влияние на расход белков сверх минимума, необходимого для пластических целей, так как они освобождают то количество энергии, которое требовалось для расщепления белков сверх минимума. Углеводы при нормальном питании уменьшают расщепление белков в 3-3,5 раза больше, чем при полном голодании.

Для взрослого человека при смешанной пище, содержащей достаточное количество углеводов и жиров, и массе тела 70 кг норма белка в сутки равна 105 г.

Количество белка, полностью обеспечивающее рост и жизнедеятельность организма, обозначается как белковый оптимум и равно у человека при легкой работе 100-125 г белка в сутки, при тяжелой работе — до 165 г, а при очень тяжелой — 220-230 г.

Количество белка в сутки должно быть по массе не меньше 17% от общего количества пищи, а по энергии — 14%.

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Функции белков в клетке

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.

Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.

Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).

Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.

Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).

Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.

Где содержится белок в продуктах?

Белок можно найти как в продуктах животного, так и растительного происхождения. Пища, содержащая много белка, назы­вается высокобелковой.

Белок в продуктах — основные источ­ники :

Полноценный белок ( содержит все незаменимые кислоты): мясо, курица, морепродукты, яйца и молочные продукты.

Второсортный белок (тот, в котором практически не содержится одна или две незаменимые аминокислоты) — это растительный белок, например, соя, бобы, тофу, горох, чечевица, орехи, льняное семя, семена тыквы, семена подсолнечника.

В состав белков мяса входят такие известные белки, как миоглобин, ге­моглобин, эластин, коллаген; белки моло­ка представлены лактальбумином и казеином, а белки злаковых культур глиадином и глутенином.

Какой белок самый качественный?

Этому требова­нию удовлетворяют все белки животного происхождения.

Также качество белка зависит от степени его усвоения в организме.

Белки молока, молочных продуктов, яиц усваива­ются на 96%, мяса и рыбы—на 93—95%, белки круп —на 62-86%, овощей —на 80%, некоторых бобовых — на 70%

Икра и яйца, по мнению, некотрых диетологов, являются основой белкового питания.

Но, это не значит, что нужно есть только продукты животного происхождения.

Задачей правильного пита­ния является не непременное потребление животного белка, а потребление сбалансированного по аминокислотам белка любого происхождения.

Поэтому диетологи так подчеркивают важность потребления смешанной разнообразной пищи, т.е. потреб­ление источников белка из разных групп пи­щевых продуктов

К примеру, при совместном употреблении, животные белки обога­щают растительный белок лимитирующими аминокислотами.

Не хотите есть животный белок, объединяйте в блюдах бобовые, семена и орехи с крупами, таким образом, вы не будет создавать в своем теле белковую недостаточность по какой то одной аминокислоте.

Сколько белка требуется человеку ежедневно?

Потребность в белке здорового человека изменяется в зависимости от возраста, пола, физиологического состояния (беременность, кормление грудью), уровня физической ак­тивности.

При потреблении смешанного раститель­но-животного рациона потребность в белке составляет около 0,85—1,0 г/кг массы тела.

Белок должен обеспечивать 10—15% об­щей калорийности рациона.

Как определить свою порцию белка?

Диетологи говорят, что мы все индивидуальны по белкам.

Это значит, что у нас у всех есть свои особенные, генетически заложенные, отличия в составе белков нашего организма.

Как правило, эти отличия выражены в количественном составе аминокислот.

И если, кто то покрывает свои потребности в процентном соотношении в белке мясом и молоком, то другой от такого рациона может создать резкий избыток по одним аминокислотам, и дефицит по другим. Ему нужны в рационе другие продукты, это морепродукты и яйца.

Не лезет вам в рот баранина или гусиные яйца, не стоит их заталкивать, даже если кто то сказал, что они очень полезны и содержат большое количество белка.

Например я, не пью молоко и почти не ем молочные продукты, но иногда мне жутко хочется кефира или кусочек сыра.

Обычно я не ем красное мясо и субпродукты, но когда в моем организме возникает недостаток по какой то определенной аминокислоте, меня начинает тянуть на вареный язык или жареную печень.

А как выглядит нормальная порция белка?

Я уже писала, что среднесуточная норма белка для человека, который питается смешанным животно — растительным рационом питания, это примерно 1, 0 на 1 кг веса.

Но нельзя взять и съесть всю эту рассчитанную вами норму белка за раз, иначе белок просто не будет усваиваться.

Ее надо разделить на несколько порций в течении дня.

Одна порция белка для меня — это примерно 100, 0 филе курицы или запеченного мяса, 100, 0 рыбы, 100,0 гарнира из фасоли или чечевицы.

Многие авторы советуют разделить свою неделю по белковому питанию :

Источник