что такое сложный белок

Сложные белки

Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.

Смотреть что такое «Сложные белки» в других словарях:

сложные белки — (холопротеины) – белки, содержащие компонент небелковой природы – простетическую группу … Краткий словарь биохимических терминов

сложные белки — протеиды … Cловарь химических синонимов I

белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь

БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь

Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

БЕЛКИ — (протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков ферменты, катализирующие… … Энциклопедия Кольера

Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… … Медицинская энциклопедия

БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь

БЕЛКИ — БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия

БЕЛКИ — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… … Биологический энциклопедический словарь

Источник

Что такое сложный белок

Нуклеопротеиды

Схема 1

Из пентоз в мононуклеотидах представлены рибоза и дезоксирибоза:

Азотистые основания являются производными пуринов или пиримидинов.

Эти соединения могут находиться как в кетонной, так и в энольной формах. В составе нуклеиновых кислот пиримидиновые основания представлены только кетонной формой.

Таким образом, мононуклеотид имеет следующую структуру:

Адениловая кислота (аденозинмонофосфорная кислота)

Уридиловая кислота (урицинмонофосфорная кислота)

Мононуклеотиды могут содержать в своем составе 1, 2 или 3 остатка фосфорной кислоты. Например, аденозинмоно-, ди- и трифосфорные кислоты, которые обозначаются как АМФ, АДФ, АТФ.

Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ)

. При распаде АТФ на АДФ и Н₃РО₄ выделяется энергия, которая была заключена в этой связи, примерно 8-10 ккал. Соответственно этому для синтеза АТФ, кроме АДФ и фосфорной кислоты, необходимо аналогичное количество энергии. Механизм действия других макроэргических соединений одинаков с рассмотренным

Мононуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, соединяются между собой по типу «3-5 связи». Это означает, что соединение происходит путем образования эфирных связей между остатком фосфорной кислоты и двумя гидроксилами: одним, находящимся у 3-го углеродного атома пентозы одного мононуклеотида, и другим, расположенным у 5-го углеродного атома пентозы последующего мононуклеотида. Соединенные таким путем мононуклеотиды характеризуют первичную структуру нуклеиновых кислот.

Первичная структура ДНК

ДНК в основном сосредоточена в ядре (и ядрышке) клетки. Ее главная функция заключается в том, что она является носителем наследственности. Генетические особенности каждого индивидуума заключены в определенной последовательности азотистых оснований, входящих в состав первичной структуры ДНК (см. Биосинтез белка).

Рис. 18. Двойная нить ДНК

Еще одной особенностью вторичной структуры ДНК является противоположное расположение двух цепей мононуклеотидов. На рис. 19 стрелками указано антипараллельное направление этих цепей. Рассмотренная модель вторичной структуры ДНК была впервые предложена Дж. Уотсоном и Ф. Криком.

Рис. 19. Схема водородной и фосфоэфирных связей на участке вторичной структуры молекулы ДНК

Первичная структура РНК

Рис. 20. Схема водородных связей на участке вторичной структуры молекулы РНК

Хромопротеиды

Одним из методов распознавания производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения. Как установлено, при прохождении луча белого света через призму он разлагается на ряд цветных лучей, видимых на экране, от красного до фиолетового, что дает известную картину спектра, как, например, радуга. Если на пути луча между источником света и призмой поместить раствор с веществом, способным к поглощению луча с определенной длиной волны, то в определенных местах должны появиться темные, неосвещенные участки. Такой спектр называется спектром поглощения (рис. 22). Сам гемоглобин (рис. 22, 3) дает одну широкую темную полосу между линиями D и Е. НbО₂ (рис. 22, 2) в этих же границах дает две темные линии, и НbCO (4) и НbОН (5) показывают свои специфические спектры поглощения.

Глюкопротеиды

Фосфопротеиды

Липопротеиды

Липопротеиды представляют собой комплексные соединения белка и различных жиров (холестерина, нейтрального жира, фосфолипидов и др.). У растворимых липопротеидов белковая часть расположена на поверхности молекулы. В организме различные их фракции, например α- и β-липопротеиды, обнаружены в составе плазмы крови, нервной ткани, а также в яичном желтке, молоке.

Одной из основных функций липопротеидов является транспорт жира.

Концентрация липопротеидов в сыворотке крови меняется при отдельных заболеваниях, поэтому их определение имеет диагностическое значение, как, например; при атеросклерозе, когда увеличено содержание β-липопротеидов.

Источник

Сложные белки

Белки — это незаменимые и важнейшие компоненты, которые входят в состав продуктов питания. На сегодняшний день ученые продолжают активно изучать их роль для человеческого организма, но уже установлено, что благодаря данным элементам происходит вещественный обмен. Также белки улучшают способность к росту мышц и нормализуют работу нервной системы. Они входят в структуру клеток и являются жизненно важными компонентами для организма.

Краткая история открытия сложных белков

Целенаправленно изучать функции и строение сложных белков ученые начали во второй половине 18 века, а французский химик Антуан Франсуа де Фуркруа в результате научных экспериментов получил такие макроэлементы, как глютен, альбумин и фибрин. Сложные белки были выделены учеными в отдельную молекулярную группу.

Что касается первой модели химического строения белков, то она была изобретена в 1838 году, а предложил ее Мулдер, основываясь на теории радикалов. До 1850 года данная модель считалась общепризнанной, а в 1852 г. белки стали называться протеинами. Во второй половине 19-го века специалисты приступили к изучению аминокислот, из которых состоят протеины. В 1895 г. немецким ученым Альбрехтом Косселем была выдвинута теория, в которой он утверждал, что аминокислоты — это основные структурные элементы сложных белков.

Обратите внимание! Классы сложных белков в биохимии являются высокомолекулярными органическими веществами. В состав молекулы протеина входят сотни аминокислот, которые представлены цепочкой пептидной связи.

Сложные белки: общая характеристика, классификация

Сложные белки представлены двухкомпонентными макроэлементами, которые состоят из небелковых веществ (простетической группы) и простого протеина (пептидных цепей). В процессе их гидролиза начинается активное деление продуктов распада, небелковой части и различных аминокислот. К группе сложных белков относится множество различных макроэлементов, наиболее популярными из которых являются:

Отдельная группа сложных белков представлена металлопротеинами, в состав которых входят ионы металлов. Микроэлементы марганца, железа, меди или любого другого металла связаны между собой донорно-акцепторным взаимодействием. Данная группа не имеет гемовых белков, содержащих в своем составе профириновое кольцо с железом, к примеру, хлорофилл.

Сложныке белки классификация

Обратите внимание! Гликопротеины очень важны для человеческого организма. Из данных макроэлементов построены клеточные стенки, а также хрящевая и костная соединительная ткань. Также гликопротеины обеспечивают транспортировку ионов в кровь через клеточную мембрану.

Характеристика небелковых групп, входящих в состав сложных белков

В большинстве случаев, небелковая группа протеогликанов состоит из больших углеводных цепей, в которых периодически повторяются дисахаридные остатки, представлены аминосахаром или уроновой кислотой. В зависимости от того, какую структуру имеют углеводные цепи, можно выделить их различные типы. Распространенным гликозаминогликаном является гепарин и гиалуроновая кислота, которая активно применяется в косметологических целях.

Обратите внимание! Что касается нуклеопротеинов, то они отвечают за регуляцию и хранение генетического материала, а также работу рибосом, от которых зависит процесс синтеза белка. Важной функциональной ролью отличается фосфатная группа, потому что практически все сложные протеины с ней связаны. В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков.

Стоит заметить, что небелковые группы, из которых состоят сложные белки, определяют степень их термопластичности, растворимости, а также изменяют заряд. К примеру, таким эффектом отличаются моносахариды и фосфорная кислота. Сложный макроэлемент состоит из углеводной части, которая предотвращает разрушение из-за процесса гидролиза, а также влияет на сортировку и секрецию молекул, проникающих через клеточную мембрану. Белковые каналы для транспортировки гидрофобных соединений можно классифицировать с помощью липидных фрагментов.

Обратите внимание! Функции и структура небелковых элементов зависит от того, какой тип у простетической группы. К примеру, железосодержащий гем в гемоглобине способствует связыванию углекислого газа и кислорода.

Значение белков для организма человека

Из белков состоят структурные элементы клеток организма, которые способствуют обновлению любых тканей и росту. В больших объемах протеин содержится в мышцах (около 45-50%), в хрящах и костях — около 15-20%, а остальные 15-20% приходятся на кожу. Чтобы организм нормально функционировал, человеку необходимо съедать не менее 1 г чистого протеина на один кг живого веса в сутки.

Если организм будет испытывать нехватку этих веществ, человек начнет страдать от белкового голодания. С помощью различных групп сложных белков в организме происходят метаболические процессы, а дефицит таких макроэлементов равен полному голоданию. Первыми симптомами того, что человеку недостает протеинов, является:

Если показатели нехватки протеинов достигли критической отметки, это может привести к летальному исходу. Стоит заметить, что протеины животного происхождения усваиваются желудком лучше всего. К таким продуктам можно отнести рыбу и морепродукты, молоко, кефир, куриное мясо и перепелиные яйца.

С опасностью белкового голодания могут столкнуться вегетарианцы, поэтому им нужно очень внимательно следить за количеством потребляемых протеинов. Опытные диетологи утверждают, что восполнить недостаток животной пищи в ежедневном рационе можно с помощью бобовых и злаковых культур, свежих овощей и грибов.

Люди, ведущие здоровый образ жизни, используют сложные макроэлементы в целях наращивания мышечной массы, а также для повышения выносливости организма и быстрого восстановления после физических нагрузок. Приверженцами принципа протеиновых диет, в большинстве случаев, являются бодибилдеры, но белок рекомендуется употреблять в больших количествах даже при минимальных физических нагрузках.

Значение белков для организма человека

Основная особенность спортивного питания — специальные протеиновые добавки. Лучше всего организмом усваивается яичный белок, а с помощью коллагенового протеина восстанавливается мышечная ткань, сухожилия и связки. Стоит заметить, что за короткий промежуток времени способен расщепляться сывороточный протеин. Чтобы белковые добавки хорошо усвоились в желудке, их рекомендуется принимать на ночь. Категорически запрещено и неверно употреблять протеины перед физическими нагрузками.

Перед тем, как пересматривать рацион и определять норму суточного потребления макроэлементов, рекомендуется проконсультироваться с квалифицированным диетологом, который способен объяснить все нюансы. Стоит помнить, что организм нуждается в достаточном количестве протеинов, желательно, чтобы это было 50% белков животного происхождения и 50% растительного.

Источник

Белки и пептиды. Структуры и функции. Сложные белки

» data-shape=»round» data-use-links data-color-scheme=»normal» data-direction=»horizontal» data-services=»messenger,vkontakte,facebook,odnoklassniki,telegram,twitter,viber,whatsapp,moimir,lj,blogger»>

Белки и пептиды. Структуры и функции. Сложные белки

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

БЕЛКИ. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

I. Функциональная (по функции, выполняемой в организме)

II. По форме молекулы

III. По степени сложности молекулы

БЕЛКИ. ФУНКЦИИ ПЕПТИДОВ

Протеиногенные аминокилоты являются альфа-аминокислотами (кроме пролина).

БЕЛКИ. КЛАССИФИКАЦИЯ аминокислот

I. По строению радикала

II. По кислотно-основным свойствам

III. По полярности

а) незаряженные (сер, тре, цис, гли, тир,асн, глн);

Нестандартные аминокилоты в составе белков:

БЕЛКИ. СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Кислотно-основные свойства

Аминокислоты имеют 2 функциональные группы с противоположными свойствами: кислую карбоксильную и основную аминогруппу. Поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде биполярного иона.

Нейтральные аминокислоты в воде не имеют заряда. Дикарбоновые аминокислоты имеют две карбоксильные группы, которые диссоциируют, отдавая 2 протона, но поскольку у них только одна аминогруппа, принимающая один протон, то такие аминокислоты ведут себя как кислоты и раствор их имеет кислую реакцию. Сам ион аминокислоты заряжается отрицательно.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты реагируют в водном растворе как слабые основания, так как один протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы таких аминокислот, связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного окружения, в результате увеличивается количество OH – групп и повышается pH. Заряд иона таких аминокислот будет положительным.

Добавляя к раствору аминокислоты определенное количество кислоты или щелочи, можно изменить их заряд. При определенном значении pH наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится нейтральным. Такое значение pH получило название изоэлектрической точки (ИЭТ). При значении pH, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. Если pH ниже изоэлектрической точки, катион аминокислоты движется к катоду, а при pH выше ИЭТ анион аминокислоты — к аноду. На этих свойствах аминокислот основана возможность разделения их в электрическом поле (электрофорез). Кислые аминокислоты имеют ИЭТ в слабокислой среде, основные — в слабоосновной, а нейтральные — в нейтральной.

Обусловлена наличием у аминокислоты ассиметричного атома углерода (называется хиральный центр).

АК могут быть L- или D-стереоизомеры. В состав белков организма входят L-стереоизомеры аминокислот.

Все аминокислоты поглощают свет в инфракрасной области спектра. Три циклических аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) поглощают свет в ультрафиолетовой области при
280 нм.

УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Первичная структура — это конфигурация полипептидной цепи, которая формируется в результате образования пептидной связи между остатками АК.

Постулаты (принципы формирования пептидной связи), сформулированные Л. Поллингом и Р. Кори:

1) атомы, образующие пептидную связь, копланарны (расположены в одной плоскости); вращение атомов или групп атомов вокруг пептидной связи невозможно;

2) принцип эквивалентности вклада АК-остатков в образование пептидной связи и, тем самым, в образование полипептидной цепи (исключение пролин);

3) принцип максимума водородных связей.

Первичную структуру белка стабилизируют (поддерживают):

Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре.

Вторичная структура белка — локальная конформация, обусловленная вращением отдельных участков полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей.

Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — водородные.

Виды вторичной структуры:

Несколько участков полипептидной цепи, организованных в пространстве в форме альфа-спирали или бета-структуры, могут объединяться, формируя надвторичную структуру. В результате в молекуле белка образуются домены (функциональные или структурные).

Третичная структура белка — это расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют собственную локальную конформацию.

Этапы формирования третичной структуры (см. рис.):

Поддержанию третичной структуры белка способствуют гидрофобные связи, которые образуются внутри молекулы. В образовании этих связей принимают участие неполярные радикалы аминокислот. Могут также образовываться другие нековалентные связи.

У белка, имеющего третичную структуру, на поверхности молекулы формируется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Этот участок называется активный центр и формируется из радикалов аминокислот, которые сближаются друг с другом при формировании третичной структуры. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда.

Четвертичная структура формируется при объединении нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Образованный таким образом белок обладает новой функцией.

Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи — протомерами или мономерами. Такие соединения стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между АК-остатками, расположенными на поверхности протомеров.

Преимущества белков с четвертичной структурой:

1) экономия генетического материала;

2) уменьшение числа ошибок при синтезе белка;

3) качественное разнообразие белков — появление у белков новых функций.

Сложные белки

Многие белки в своем составе, помимо аминокислот, могут содержать и небелковые компоненты. Эти соединения в составе белков называют простетической группой. Простетические группы с белком соединяются разными типами связей.

В зависимости от химического состава простетической группы сложные белки можно разделить на несколько классов.

1. Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин — белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B₂ придает белкам желтый цвет (флавопротеины).

Простетическая группа хромопротеинов связана с гистидином полипептидной цепи координационными связями.

2. Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Углевод соединяется с белковой частью ковалентными связями. В соединении с углеводом участвует OH-группа аминокислоты серина или треонина. Гликопротеины — это часть белково-углеводных комплексов. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Основная часть внеклеточных белков — это гликопротеины.

3. Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран. Связи между белковой частью молекулы и липидом — гидрофобные или ионные.

4. Металлопротеины. Это белки, простетическая группа которых представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов (ферритин, трансферрин). Между белком и простетической группой образуются координационные связи.

5. Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков — нуклеиновая кислота. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа — ДНК) и рибонуклеопротеины (простетичесая группа — РНК). Им принадлежит важная роль в хранении, передаче и реализации генетической информации. Между белком и молекулой нуклеиновой кислоты образуются ионные связи.

6. Фосфопротеины. Белки, которые содержат в своем составе фосфорную кислоту. Используются для регуляции процессов жизнедеятельности (фосфорилирование / дефосфорилирование). Между белком и остатком фосфорной кислоты формируются сложноэфирные связи, в образовании которых участвует OH-группа серина.

БЕЛКИ соединительных тканей

(Молекулы внеклеточного матрикса)

Главный компонент внеклеточного матрикса — белки. Выделяют 3 группы белков:

Все эти белки содержат углеводы, поэтому относятся к сложным белкам и называются белково-углеводные комплексы (БУК).

БУК классифицируются по 2 критериям: количеству углеводов в комплексе и качественному углеводному составу:

ПГ — это белковые комплексы, в которых с молекулами белка ковалентно связаны гликозаминогликаны (ГАГ). Белки ПГ называют коровыми белками (core — сердцевина, стержень).

ГАГ — гетерополисахариды, построенные по стандартному принципу: состоят из многократно повторяющихся дисахаридов, мономерами которых являются уроновые кислоты и гексозамины. Классифицируют ГАГ по строению остатков моносахаридов, типу связи между ними, числу и локализации сульфатных групп. Выделяют несколько семейств ГАГ:

Строение главного ПГ хрящевой ткани — агрекана:

Функции ПГ: 1) структурные компоненты внеклеточного матрикса; 2) специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками матрикса; 3) как полианионы, они связывают поликатионы и катионы; 4) обеспечивают тургор (упругость) различных тканей, связывая воду; 5) противостоят компрессионным силами; 6) влияют на клеточную миграцию; 7) действуют как антикоагулянты.

Гликопротеины и мукопротеины часто считают синонимами, так как различия между ними касаются лишь количества углеводов в комплексе, а моносахариды глико- и мукопротеинов одинаковы: галактоза, манноза, гексозамины, нейраминовая и сиаловая кислоты.

Функции мукопротеинов: 1) как компоненты секретов слизистых оболочек, они обладают защитными свойствами, уменьшая трение соприкасающихся поверхностей; 2) обеспечивают групповую, видовую и тканевую специфичность; 3) обладают ферментативной активностью.

Функции гликопротеинов: 1) являются структурными компонентами мембраны клетки, коллагеновых, эластиновых и фибриновых волокон, костного матрикса; 2) транспортные молекулы для витаминов, липидов, микроэлементов; 3) обеспечивают иммунную защиту; 4) обладают гормональной и ферментативной активностью (тиротропин, факторы свертывания крови).

В зависимости от типа связи между углеводной и белковой частями БУК различают 2 типа БУК:

Белковые части обоих типов БУК синтезируются по законам матричного синтеза, а углеводные части — нематрично по двум механизмам:

Распад БУК катализируется с помощью ферментов лизосом. Белковую часть расщепляют протеиназы, а углеводную цепь — гликозидазы. При врожденных дефектах гликозидаз возникают заболевания — мукополисахаридозы (болезни накопления БУК, лизосомные болезни).

Фибриллярные структурные белки

Коллагены — основные гликопротеины соединительных тканей. Они составляют 25% всех белков организма человека и обеспечивают сопротивление растяжению в отличие от ПГ, которые противодействуют сжатию. В геноме человека 30 генов, кодирующих коллагеновые α-цепи. Выделено свыше 20 типов коллагеновых молекул (изоколлагены).

Изоколлагены типов I–III получили название фибрилформирующих коллагенов, а изоколлагены IX и XII — фибриллассоциируемых коллагенов, так как они обычно связаны с коллагеновыми волокнами, которые образовали фибрилформирующие коллагены. Фибриллассоциируемые коллагены обеспечивают соединение волокон с другими молекулами матрикса. Типы IV и VII называют сетьформирующими коллагенами. Они образуют сетевидные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных слоев эпителия с подлежащей соединительной тканью. Это особенно важно для кожи.

Первичная структура коллагена — одиночная полипептидная цепь:
1/3 – ГЛИ, 1/5 – ПРО и гидроксиПРО (ОН-ПРО), есть и ОН-ЛИЗ. К ней присоединен дисахарид (глюкоза + галактоза). Полипептидная цепь — левозакрученная спираль, но водородные связи отсутствуют, так как много иминокислот.

Вторичная структура — особый коллагеновый тип: 3 полипептидные цепи сворачиваются в тройную спираль. Эта спираль — правозакрученная.

Синтез коллагена. Полипептидные цепи синтезируются на полисомах в виде препроколлагена («пре» указывает на наличие сигнального, лидирующего пептида; «про» — на наличие дополнительных пептидов на N- и С-концах). Затем начинается процессинг препроколлагена.

Разрушается коллаген коллагеназами и лизосомными ферментами — протеиназами и гликозидазами. О «возрасте» коллагена можно судить по количеству поперечных ковалентных связей в коллагеновых волокнах: чем «моложе» коллаген, тем меньше поперечных связей, тем легче и быстрее он разрушается, и наоборот.

Эластин. Молекула эластина состоит из двух типов фрагментов, чередующихся вдоль цепи: гидрофобные (фибриллярные) сегменты, которые ответственны за эластические свойства молекулы и глобулярные сегменты, богатые АЛА и ЛИЗ, имеющие форму α-спирали и участвующие в формировании поперечных связей между молекулами эластина. В отличие от коллагена у эластина один генетический тип, мало ОН-ПРО, нет ОН-ЛИЗ, дополнительных пептидов, углеводов, не образуется тройная спираль. Синтезируется эластин в виде мономера, а внеклеточно происходит фибриллогенез с образованием поперечных связей с помощью аминокислоты десмозина — продукта межмолекулярной конденсации 4-х остатков ЛИЗ. Эластин — самый прочный из белков, известных в организме человека. Разрушается под действием фермента эластазы.

Фибриллярные адгезивные белки

Внеклеточный матрикс содержит большое число адгезивных неколлагеновых белков, структурной особенностью которых является наличие доменов, способных специфически связываться с другими макромолекулами и рецепторами на поверхности клетки. Непременным компонентом доменов, обеспечивающих взаимодействие с клетками, является последовательность аминокислот АРГ-ГЛИ-АСП (R-G-D).

Фибронектин — высокомолекулярный гликопротеин. Существуют множественные формы фибронектина. Одна из них — фибронектин плазмы и других биологических жидкостей. Он принимает участие в механизмах свертывания крови и заживления ран. Фибронектины тканей располагаются на поверхности клеток, образуя фибронектиновые филаменты. Фибронектин ускоряет клеточную миграцию, обеспечивая взаимодействие клеток с матриксом.

Фибриллин — структурный компонент микрофибрилл, обеспечивающих образование эластиновых волокон. Он найден в хрусталике, периосте, аорте. При мутации гена, кодирующего синтез фибриллина, развивается синдром Марфана: эктопия хрусталика, арахнодактилия («паучьи» пальцы), поражение суставов.

Ламинин и энтактин — гликопротеины базальной мембраны. Они связываются не только между собой, но и с коллагеном, гепарансульфатом, поверхностью эпителиальных клеток, причем для связывания с различными веществами имеются свои домены.

Каждый тип соединительной ткани имеет свои специфические наборы молекул: кроме соответствующих изоколлагенов, имеются и специфические неколлагеновые белки.

В хрящевой: главный ПГ и минорные ПГ (фибромодулин — регулятор фибриллогенеза; бигликан — значение его пока неизвестно; декорин — способен связываться с коллагеном и играет роль ингибитора фибринолиза; белки с разной молекулярной массой и не очень изученными функциями, из известных функций — связывание с хондроцитами, кристаллами гидроксиапатита, коллагеном II для его фиксации к хондроцитам).

Схематическое строение главного протеогликана хряща:

В костной: индукторы и ингибиторы остеогенеза, инициаторы минерализации — остеокальцин, остеонектин, остеопонтин, костный кислый гликопротеин, костный сиалопротеин, тромбоспондин.

Источник